Jak nazywają się kluczowe białka regulatorowe? Białka regulatorowe: pochodzenie. Wartość odżywcza białek

BIAŁKA REGULACYJNE(z łac. regulo – uporządkować, wyregulować), grupa białek zaangażowanych w regulację różnych procesów biochemicznych. Ważną grupą BIAŁEK REGULACYJNYCH b., której poświęcony jest ten artykuł, są białka, które oddziałują z DNA i kontrolują ekspresję genów (ekspresję genów w cechach i właściwościach organizmu). Zdecydowana większość takich BIAŁEK REGULACYJNYCH b. działa na poziomie transkrypcji (synteza informacyjnego RNA lub mRNA na matrycy DNA) i jest odpowiedzialna za aktywację lub represję (supresję) syntezy mRNA (odpowiednio białek aktywujących i białek represorowych).

Znanych jest około 10 represorów. Naib. badane są wśród nich represory prokariotyczne (bakterie, sinice), które regulują syntezę enzymów biorących udział w metabolizmie laktozy (lac-repressor) u Escherichia coli (E. coli) oraz represor bakteriofaga A. Ich działanie polega na wiązaniu się z określonymi regionami DNA (operatorami) odpowiednich genów i blokowaniu inicjacji transkrypcji mRNA kodowanego przez te geny.

Represor jest zwykle dimerem dwóch identycznych łańcuchów polipeptydowych zorientowanych we wzajemnie przeciwnych kierunkach. Represory fizycznie uniemożliwiają polimerazie RNA przyłączanie się do DNA w miejscu promotora (miejsce wiązania zależnej od DNA polimerazy RNA-enzymu, który katalizuje syntezę mRNA na matrycy DNA) i rozpoczęcie syntezy mRNA. Przyjmuje się, że represor jedynie zapobiega inicjacji transkrypcji i nie wpływa na wydłużanie mRNA.

Represor może kontrolować syntezę do. - l. jedno białko lub kilka białek, których ekspresja jest skoordynowana. Z reguły są to enzymy obsługujące jeden metabolizm. ścieżka; ich geny są częścią jednego operonu (zestawu połączonych ze sobą genów i sąsiadujących regionów regulatorowych).

Mn. represory mogą istnieć zarówno w postaci aktywnej, jak i nieaktywnej, w zależności od tego, czy są związane z induktorami lub korepresorami (odpowiednio substratami, w obecności których szybkość syntezy określonego enzymu specyficznie wzrasta lub maleje; patrz Regulatory enzymów); te oddziaływania mają charakter niekowalencyjny.

Dla skutecznej ekspresji genów konieczna jest nie tylko dezaktywacja represora przez induktor, ale także realizacja specyficznego wyniku pozytywnego. sygnał włączenia za pośrednictwem BIAŁEK REGULACYJNYCH b. praca „w parze” z cyklicznym monofosforanem adenozyny (cAMP). Te ostatnie wiążą się ze specyficznymi BIAŁKAMI REGULACYJNYMI b. (tzw. białkowy aktywator genów katabolicznych CAP, czyli białkowy aktywator katabolizmu – BAC). Jest to dimer o masie cząsteczkowej 45 tys. Po związaniu się z cAMP nabywa zdolność przyczepiania się do określonych miejsc na DNA, radykalnie zwiększając wydajność transkrypcji genów odpowiedniego operonu. Jednocześnie CAP nie wpływa na tempo wzrostu łańcucha mRNA, ale kontroluje etap inicjacji transkrypcji – przyłączenie polimerazy RNA do promotora. W przeciwieństwie do represora, CAP (w kompleksie z cAMP) ułatwia wiązanie polimerazy RNA z DNA i zwiększa częstotliwość inicjacji transkrypcji. Miejsce przyłączenia CAP do DNA przylega bezpośrednio do promotora od strony przeciwnej do tej, w której zlokalizowany jest operator.

Pozytywną regulację (np. operonu E. coli lac) można opisać uproszczonym schematem: wraz ze spadkiem stężenia glukozy (głównego źródła węgla) wzrasta stężenie cAMP, który wiąże się z SAR, a powstały kompleks zwiększa się wraz z promotorem lac. W rezultacie dochodzi do stymulacji wiązania polimerazy RNA z promotorem i zwiększa się szybkość transkrypcji genów kodujących enzymy umożliwiające komórce przejście na inne źródło węgla – laktozę. Istnieją inne specjalne BIAŁKA REGULACYJNE b. (na przykład białko C), którego funkcjonowanie jest opisane bardziej złożonym schematem; kontrolują wąski zakres genów i mogą działać zarówno jako represory, jak i aktywatory.

Represory i aktywatory specyficzne dla operonu nie wpływają na specyficzność samej polimerazy RNA. Ten ostatni poziom regulacji realizowany jest w sprawach dotyczących masyru. zmiana w spektrum eksprymowanych genów. Tak więc w E. coli geny kodujące białka szoku cieplnego, które ulegają ekspresji w szeregu stresujących warunków komórki, są odczytywane przez polimerazę RNA tylko wtedy, gdy do jej klasy należy specjalne BIAŁKO REGULACYJNE, zwane czynnikiem s 32. Cała rodzina tych BIAŁEK REGULACYJNYCHb. (czynniki s), które zmieniają specyficzność promotora polimerazy RNA, znaleziono w prątkach i innych bakteriach.

Dr. odmiana BIAŁKA REGULACYJNEb. zmienia właściwości katalityczne polimerazy RNA (tzw. białek antyterminatorowych). Na przykład w bakteriofagach X znane są dwa takie białka, które modyfikują polimerazę RNA tak, że nie reaguje ona na komórkowe sygnały terminacji (końca) transkrypcji (jest to konieczne do aktywnej ekspresji genów faga).

Ogólny schemat genetyczny kontroli, w tym funkcjonowania BIAŁEK REGULACYJNYCHb., dotyczy również bakterii i komórek eukariotycznych (wszystkich organizmów z wyjątkiem bakterii i sinic).

eukariotyczny komórki reagują na sygnały zewnętrzne (dla nich np. hormony) w zasadzie w taki sam sposób, jak komórki bakteryjne reagują na zmiany stężenia składników odżywczych. substancje w środowisko, tj. poprzez odwracalną represję lub aktywację (derepresję) poszczególnych genów. Jednocześnie BIAŁKA REGULACYJNE b., kontrolując jednocześnie aktywność dużej liczby genów, mogą być stosowane w różnych kombinacjach. Podobna kombinacja genetyczna regulacja może zapewnić zróżnicowanie. rozwój całego złożonego organizmu wielokomórkowego dzięki interakcji stosunkowo niewielkiej liczby kluczowych BIAŁEK REGULACYJNYCH b.

W systemie regulacji aktywności genów u eukariotów istnieje dodatkowy poziom, którego nie ma u bakterii, a mianowicie translacja wszystkich nukleosomów (powtarzających się podjednostek chromatyny) tworzących jednostkę transkrypcyjną do postaci aktywnej (zdekondensowanej) w tych komórkach gdzie ten gen powinien być funkcjonalnie aktywny. Przyjmuje się, że bierze w tym udział zestaw specyficznych BIAŁEK REGULACYJNYCH b., które nie mają odpowiedników u prokariotów. Białka te nie tylko rozpoznają określone regiony chromatyny (lub DNA), ale także powodują pewne zmiany strukturalne w sąsiadujących obszarach. BIAŁKA REGULACYJNE b., podobnie jak aktywatory i represory bakterii, najwyraźniej biorą udział w regulacji późniejszej transkrypcji poszczególnych genów w obszarach aktywacji. chromatyna.

Ekstensywna klasa BIAŁKA REGULACYJNEb. eukariont białka receptorowe hormonów steroidowych.

Sekwencja aminokwasów BIAŁKA REGULACYJNEb. kodowane przez tzw. geny regulatorowe. Mutacyjna inaktywacja represora prowadzi do niekontrolowanej syntezy mRNA, aw konsekwencji określonego białka (w wyniku syntezy translacji-białka na matrycy mRNA). Organizmy takie nazywane są mutantami konstytutywnymi. Utrata aktywatora w wyniku mutacji prowadzi do trwałego spadku syntezy regulowanego białka.

Literatura: Strayer L., Biochemistry, tłum. z ang., t. 3, M., 1985, s. 112-25.

PL Iwanow.

Encyklopedia chemiczna. Tom 4 >>

Cechy synapsy nerwowo-mięśniowej

właściwości aktyny

Właściwości miozyny

Szybko łatwo się męczy

Powolne niskie zmęczenie

Klasyfikacja zdrowotna

Klasyfikacja według liczby jednostek motorycznych w mięśniu

Silnik

Właściwości mięśni

1. Przewodnictwo

2. Pobudliwość

3. Kurczliwość

4. Elastyczność - zdolność do kurczenia się podczas rozciągania.

5. Ton

Dwie opcje klasyfikacji mięśni szkieletowych

1. Anatomiczny. Zgodnie z gęstością unerwienia (liczba jednostek motorycznych w mięśniu)

2. Funkcjonalny Zgodnie z wydajnością jednostek motorycznych

Kompleks składający się z jednego neuronu ruchowego i unerwionych przez niego włókien mięśniowych jest powszechnie nazywany MOTOROWYM LUB JEDNOSTKĄ NEUROMOTOROWĄ.

Dużo jednostki motoryczne na mięsień Wysoka gęstość unerwienia 1 neuron ruchowy unerwia 10-25 włókien

W mięśniach przystosowanych do drobnych ruchów (palce, język, zewnętrzne mięśnie oka).

Kilka jednostek motorycznych na mięsień

Gęstość unerwienia jest niska

1 neuron ruchowy unerwia 700 - 1000 włókien)

W mięśniach podtrzymujących postawę, wykonujących „szorstkie” ruchy (mięśnie ciała).

Sarkomer to funkcjonalna jednostka aparatu kurczliwego komórki mięśniowej. Długość sarkomeru wynosi 2,5 µm, średnica 1 µm.

Grube miofilamenty - utworzone przez cząsteczki miozyny, cztery łańcuchy lekkie miozyny i dwa łańcuchy ciężkie skręcone ze sobą.

Ciężkie łańcuchy miozyny - głowa i szyja miozyny.

Głowa ma aktywność ATPazy

Szyja ma właściwości elastyczne.

W grubym włóknie znajduje się 150 cząsteczek miozyny.

Pod mikroskopem elektronowym na grubym miofilamencie widoczne są wypukłości znajdujące się pod kątem 120 stopni. Οʜᴎ nazywane są mostkami poprzecznymi. Mostki te są utworzone przez głowę i szyję cząsteczek miozyny, ich długość wynosi 20 nm .

Cienkie miofilamenty zbudowane są z kulistych cząsteczek białka aktyny. Włókna aktynowe to skręcona podwójna helisa takich włókien w sarkomerze 2000.

Włókna te są przymocowane jednym końcem do płytki Z, a drugi koniec sięga środka sarkomeru.

Jedno włókno mięśniowe otrzymuje impuls nerwowy z jednej synapsy

1. Duża powierzchnia błony presynaptycznej

2. Szczelina synaptyczna zawiera dużo GAG, mitochondriów

3. Duże fałdowanie błony postsynaptycznej

4. Brak sumowania – centrala natychmiast przełącza się na PD.

W podłużnych rowkach helisy aktyny znajdują się nitkowate cząsteczki białka tropomiozyny. Tropomiozyna zamyka miejsca aktywne na włóknach aktynowych

Cząsteczki troponiny są równomiernie przyłączone do cząsteczki tropomiozyny. Białko to może wiązać kationy Ca++

Białka regulatorowe- pojęcie i rodzaje. Klasyfikacja i cechy kategorii „Białka regulatorowe” 2017, 2018.

Dobrze zbadanymi przykładami interakcji białek i DNA, która nie zależy od sekwencji nukleotydów DNA, jest interakcja z białkami strukturalnymi. W komórce DNA wiąże się z tymi białkami, tworząc zwartą strukturę zwaną chromatyną. U prokariotów chromatyna powstaje poprzez przyłączenie do DNA małych białek alkalicznych - histonów, mniej uporządkowana chromatyna prokariotyczna zawiera białka histonopodobne. Histony tworzą strukturę białkową w kształcie dysku - nukleosom, wokół każdego z nich mieszczą się dwa zwoje helisy DNA. Niespecyficzne wiązania między histonami a DNA powstają dzięki wiązaniom jonowym zasadowych aminokwasów histonów i kwaśnych reszt cukrowo-fosforanowego szkieletu DNA. Chemiczne modyfikacje tych aminokwasów obejmują metylację, fosforylację i acetylację. Te modyfikacje chemiczne zmieniają siłę interakcji między DNA a histonami, wpływając na dostępność określonych sekwencji dla czynników transkrypcyjnych i zmieniając szybkość transkrypcji. Inne białka w chromatynie, które przyłączają się do nieswoistych sekwencji, to białka o dużej ruchliwości w żelach, które łączą się przez większą część ze zwiniętym DNA. Białka te są ważne dla tworzenia struktur wyższego rzędu w chromatynie. Specjalną grupą białek przyłączających się do DNA są te, które wiążą się z jednoniciowym DNA. Najlepiej scharakteryzowanym białkiem z tej grupy u ludzi jest białko replikacyjne A, bez którego większość procesów rozwijania się podwójnej helisy, w tym replikacja, rekombinacja i naprawa, nie może zachodzić. Białka z tej grupy stabilizują jednoniciowy DNA i zapobiegają tworzeniu się pętli łodygi lub degradacji przez nukleazy.

W tym samym czasie inne białka rozpoznają i przyłączają się do określonych sekwencji. Najlepiej zbadaną grupą takich białek są różne klasy czynników transkrypcyjnych, czyli białek regulujących transkrypcję. Każde z tych białek rozpoznaje swoją sekwencję, często w promotorze, i aktywuje lub hamuje transkrypcję genu. Dzieje się tak przez połączenie czynników transkrypcyjnych z polimerazą RNA, bezpośrednio lub za pośrednictwem białek pośredniczących. Polimeraza najpierw łączy się z białkami, a następnie rozpoczyna transkrypcję. W innych przypadkach czynniki transkrypcyjne mogą przyłączać się do enzymów, które modyfikują histony zlokalizowane w promotorze, zmieniając w ten sposób dostępność DNA dla polimeraz.

Ponieważ określone sekwencje występują w wielu miejscach genomu, zmiany w aktywności jednego rodzaju czynnika transkrypcyjnego mogą zmienić aktywność tysięcy genów. W związku z tym białka te są często regulowane w odpowiedzi na zmiany środowiskowe, rozwój organizmu i różnicowanie komórek. Specyfikę oddziaływania czynników transkrypcyjnych z DNA zapewniają liczne kontakty między aminokwasami a zasadami DNA, co pozwala im „odczytać” sekwencję DNA. Największy kontakt z podstawami występuje w głównym rowku, gdzie podstawy są łatwiej dostępne.

Enzymy modyfikujące DNA

Topoizomerazy i helikazy

Główne artykuły: Topoizomerazy , Helikazy

W komórce DNA znajduje się w zwartej tzw. w super pokręconym stanie, inaczej nie byłaby w stanie się w nim zmieścić. Aby zachodziły procesy życiowe, DNA musi być rozkręcone, co jest wytwarzane przez dwie grupy białek - topoizomerazy i helikazy.

Topoizomerazy to enzymy, które mają zarówno aktywność nukleazy, jak i ligazy. Białka te zmieniają stopień superskręcenia w DNA. Niektóre z tych enzymów przecinają helisę DNA i umożliwiają obrót jednej z nici, zmniejszając w ten sposób poziom superskręcenia, po czym enzym zamyka lukę. Inne enzymy mogą przeciąć jedną z nici i przeprowadzić drugą nić przez pęknięcie, a następnie związać pęknięcie w pierwszej nici. Topoizomerazy są niezbędne w wielu procesach związanych z DNA, takich jak replikacja i transkrypcja.

Helikazy to białka będące jednym z motorów molekularnych. Wykorzystują energię chemiczną trójfosforanów nukleotydów, najczęściej ATP, do rozrywania wiązań wodorowych między zasadami, rozwijania podwójnej helisy na oddzielne nici. Enzymy te są niezbędne w większości procesów, w których białka potrzebują dostępu do zasad DNA.

Nukleazy i ligazy

Nukleaza, ligaz

W różnych procesach zachodzących w komórce, na przykład rekombinacji i naprawie, biorą udział enzymy, które mogą ciąć i przywracać integralność nici DNA. Enzymy tnące DNA nazywane są nukleazami. Nukleazy, które hydrolizują nukleotydy na końcach cząsteczki DNA, nazywane są egzonukleazami, podczas gdy endonukleazy tną DNA wewnątrz nici. Najczęściej stosowanymi nukleazami w biologii molekularnej i inżynierii genetycznej są enzymy restrykcyjne, które tną DNA wokół określonych sekwencji. Na przykład enzym EcoRV (enzym restrykcyjny nr 5 z E coli) rozpoznaje sześcionukleotydową sekwencję 5"-GAT|ATC-3" i przecina DNA w miejscu wskazanym przez pionową linię. W naturze enzymy te chronią bakterie przed infekcją bakteriofagami poprzez cięcie DNA faga, gdy jest on wprowadzany do komórki bakteryjnej. W tym przypadku nukleazy są częścią systemu modyfikacji i ograniczeń. Ligazy DNA sieciują zasady fosforanu cukru w ​​cząsteczce DNA przy użyciu energii ATP. Nukleazy restrykcyjne i ligazy są wykorzystywane w klonowaniu i pobieraniu odcisków palców.

Polimeraza DNA I (struktura w kształcie pierścienia składająca się z kilku identycznych cząsteczek białka, pokazanych w różnych kolorach), łącząca uszkodzoną nić DNA

polimerazy

polimeraza DNA

Istnieje również grupa enzymów ważnych dla metabolizmu DNA, syntetyzujących łańcuchy polinukleotydowe z trifosforanów nukleozydów - polimeraza DNA. Dodają nukleotydy do grupy 3"-hydroksylowej poprzedniego nukleotydu w łańcuchu DNA, więc wszystkie polimerazy działają w kierunku 5"-->3". W centrum aktywnym tych enzymów substrat - trifosforan nukleozydu - paruje z komplementarna zasada jako część jednoniciowego łańcucha polinukleotydowego - matryca.

Podczas replikacji DNA polimeraza DNA zależna od DNA syntetyzuje kopię oryginalnej sekwencji DNA. Dokładność jest bardzo ważna w tym procesie, ponieważ błędy w polimeryzacji doprowadzą do mutacji, dlatego wiele polimeraz ma możliwość „edycji” – poprawiania błędów. Polimeraza rozpoznaje błędy w syntezie poprzez brak parowania między nieprawidłowymi nukleotydami. Po stwierdzeniu braku parowania aktywowana jest aktywność egzonukleazy 3" --> 5" polimerazy i usuwana jest niewłaściwa zasada. W większości organizmów polimerazy DNA działają jako duży kompleks zwany replisomem, który zawiera liczne dodatkowe podjednostki, takie jak helikazy.

Polimerazy DNA zależne od RNA to wyspecjalizowany rodzaj polimeraz, które kopiują sekwencję RNA na DNA. Ten typ obejmuje enzym wirusowy odwrotną transkryptazę, który jest używany przez retrowirusy podczas infekcji komórek, a także telomerazę, która jest niezbędna do replikacji telomerów. Telomeraza jest niezwykłym enzymem, ponieważ zawiera własny informacyjny RNA.

Transkrypcja jest przeprowadzana przez polimerazę RNA zależną od DNA, która kopiuje sekwencję DNA jednej nici na mRNA. Na początku transkrypcji genu polimeraza RNA przyłącza się do sekwencji na początku genu, zwanej promotorem, i rozwija helisę DNA. Następnie kopiuje sekwencję genu na informacyjny RNA, aż dotrze do DNA na końcu genu - terminatora, gdzie zatrzymuje się i odłącza od DNA. Podobnie jak ludzka polimeraza DNA zależna od DNA, polimeraza RNA II, która dokonuje transkrypcji większości genów w ludzkim genomie, działa jako część dużego kompleksu białkowego zawierającego jednostki regulacyjne i pomocnicze.

Białka G - uniwersalne mediatory, które przekazują sygnał z receptorów do enzymów błony komórkowej.

Obecnie znanych jest ponad 50 białek G:

Aktywuje się białko Gs cyklaza adenylanowa . Waga 80000-90000 Da.

Białko Gi hamuje cyklaza adenylanowa . Waga 80000-90000 Da. Poprzez receptor jest aktywowany przez somatostatynę.

Białko Gq aktywuje się fosfolipaza C .

Białka G wpływają na aktywność fosfodiesteraza , fosfolipazy A 2 , niektóre typy Kanały Ca 2+ - i K + .

Białka G zapewniają również transdukcję sygnału w komórkach czuciowych (fotoreceptor, węch i smak): Światło → rodopsyna → Gt → PDE cGMP → (cGMP → GMP)

Białka G są oligomerami, składają się z 3 podjednostek α, β, γ.

Podjednostki β (35000 Da) są takie same dla białek Gs i Gi.

Podjednostki α (41000 Da w Gi, 45000 Da w Gs) są kodowane przez różne geny i zapewniają specyficzną odpowiedź („+” lub „-”).

STAN białka.

Koniec pracy -

Ten temat należy do:

Przebieg wykładów z biochemii ogólnej

rządowa ugma Agencja federalna Zdrowia i Rozwoju Społecznego. Zakład Biochemii..

Jeśli potrzebujesz dodatkowych materiałów na ten temat lub nie znalazłeś tego, czego szukałeś, polecamy skorzystanie z wyszukiwarki w naszej bazie prac:

Co zrobimy z otrzymanym materiałem:

Jeśli ten materiał okazał się dla Ciebie przydatny, możesz zapisać go na swojej stronie w sieciach społecznościowych:

Wszystkie tematy w tej sekcji:

WYKŁAD NR 1
Temat: Wprowadzenie do biochemii. Enzymy: budowa, właściwości, lokalizacja, nomenklatura i klasyfikacja Kierunki: terapeutyczny i profilaktyczny, medyczno-profilaktyczny, pediatryczny

Porównanie działania katalitycznego enzymów i katalizatorów nieorganicznych
Podobieństwa między enzymami a katalizatorami nieorganicznymi Różnica między enzymami a katalizatorami nieorganicznymi 1. Przyspieszaj tylko za pomocą termodynamiki

Struktura enzymów
Metabolit - substancja biorąca udział w procesach metabolicznych. Substrat to substancja, która ulega reakcji chemicznej. Itp

oksydoreduktaza
Katalizuj reakcje redoks. 2 substancje wchodzą w reakcję i powstają 2, jedna jest utleniana, druga redukowana: Svost + S'oxide ↔ S'vost + Soxide Oksido

Transferazy
Enzymy tej klasy biorą udział w przenoszeniu grup atomowych, reszt cząsteczkowych z jednego związku do drugiego. 2 substancje wchodzą w reakcję i powstają 2: S-G + S' ↔ S + S'-G.

izomerazy
Interkonwersje izomerów optycznych, geometrycznych, pozycyjnych. 1 substancja wchodzi w reakcję i powstaje 1. W zależności od rodzaju katalizowanej reakcji izomeryzacji wyróżnia się kilka podklas:

Ligazy (syntetazy)
Połączenie 2 cząsteczek z wykorzystaniem energii związków makroergicznych (ATP itp.). 3 substancje wchodzą w reakcję, powstają 3 substancje. Nazwa systematyczna substratu: sub

Ich rola w regulacji aktywności enzymów
Kierunki: lekarsko-profilaktyczny, lekarsko-profilaktyczny, pediatryczny. 2 dania. Jedną z najważniejszych właściwości organizmów żywych jest zdolność do utrzymania

Allosteryczna regulacja aktywności katalitycznej enzymów
Enzymy allosteryczne to enzymy, których aktywność jest regulowana przez odwracalne niekowalencyjne przyłączenie modulatora (aktywatora i inhibitora) do centrum allosterycznego. Inhibitory glinu

Mechanizmy regulacji liczby enzymów
Liczba enzymów w komórce zależy od szybkości ich syntezy i rozpadu. Synteza enzymów jest regulowana przez induktory i represory. Niektóre mechanizmy działają jako induktory i represory.

Sygnalizacja komórkowa
W organizmach wielokomórkowych homeostaza jest utrzymywana przez 3 systemy: 1). nerwowy, 2). humorystyczny, 3). odporny. Układy regulacyjne funkcjonują przy udziale moli sygnalizacyjnych

Udział receptorów w przezbłonowym przekazywaniu sygnału
drugorzędni pośrednicy:

Pośrednicy drugorzędni (posłańcy)
Posłańcy to substancje o niskiej masie cząsteczkowej, które przenoszą sygnały hormonalne wewnątrz komórki. posiadają wysoka prędkość przemieszczanie, rozłupywanie lub usuwanie (Ca2+, cAM

Cyklaza adenylanowa (AC)
Glikoproteina o masie od 120 do 150 kDa, ma 8 izoform, kluczowy enzym układu cyklazy adenylanowej, wraz z Mg2+ katalizuje tworzenie wtórnego przekaźnika cAMP z ATP. zawartość AC

Kinaza białkowa A (PC A)
PKA jest obecna we wszystkich komórkach, katalizuje reakcję fosforylacji grup OH seryny i treoniny białek regulatorowych i enzymów, uczestniczy w układzie cyklazy adenylanowej i jest stymulowana przez cAMP. PC A składa się

Fosfodiesteraza (PDE)
PDE przekształca cAMP i cGMP w AMP i GMP poprzez inaktywację układów cyklazy adenylanowej i cyklazy guanylanowej. PDE jest aktywowany przez Ca2+, 4Ca2+-kalmodulinę, cGMP. BEZ syntazy

Akcja NR
NO jest gazem o niskiej masie cząsteczkowej, który łatwo przenika błony komórkowe i składników substancji międzykomórkowej, ma wysoką reaktywność, jej okres półtrwania wynosi średnio nie więcej niż 5 s,

1). 1 Hormon (G) wiąże się z receptorem Rs, tworząc kompleks hormon-receptor, który poprzez kilka białek Gs aktywuje kilka cyklaz adenylanowych (kompleks hormon-Ri-receptor poprzez

Sekwencja zdarzeń prowadzących do katalitycznej aktywacji enzymów
1). Hormon (G) wiąże się z receptorem R, tworząc kompleks hormon-receptor, który poprzez białko G aktywuje fosfolipazę C; 2). Fosfolipaza C rozszczepia fosfatydyloinozytol-4,

Sekwencja zdarzeń prowadzących do katalitycznej aktywacji enzymów
1). Układ cyklazy guanylanowej funkcjonuje w płucach, nerkach, jelitach, sercu, nadnerczach, śródbłonku jelit, siatkówce itp. Bierze udział w regulacji gospodarki wodno-solnej

Receptory cytoplazmatyczne i jądrowe
Poprzez receptory cytoplazmatyczne i jądrowe kortykoidy działają seksualnie

WYKŁAD NR 3
Temat: Enzymologia medyczna Kierunki: leczniczo-profilaktyczny, medyczno-profilaktyczny, pediatryczny. 2 dania. Enzymologia – np

Dziedziczne enzymopatie
Dziedziczne enzymopatie to choroby spowodowane dziedzicznymi zaburzeniami biosyntezy enzymów lub ich budowy i funkcji. Cienki:

Nabyte enzymopatie
Enzymopatie nabyte dzielimy na: pokarmowe, toksyczne oraz spowodowane różnymi stanami patologicznymi organizmu. A). Enzymopatie pokarmowe są chorobą

Oznaczanie aktywności enzymów organoorganicznych, specyficznych dla organelli i ich izoenzymów
Oznaczanie aktywności enzymów i ich izoenzymów w płynach biologicznych umożliwia określenie lokalizacji procesu patologicznego, jego stadium, nasilenia oraz skuteczności leczenia.

terapia enzymatyczna
Terapia enzymatyczna to stosowanie enzymów zwierzęcych, bakteryjnych lub roślinnych oraz regulatorów aktywności enzymów do celów terapeutycznych. Wprowadzenie enzymatyczne

Takie jak receptory hormonów lub podjednostka regulatorowa kinazy białkowej (enzym aktywowany przez cAMP) wykazują aktywność kontrolującą wiązanie ligandów regulatorowych (tj. odpowiednio hormonów i cAMP). Aby aktywność białek tej klasy była specyficznie regulowana przez ligandy, cząsteczki takie muszą przede wszystkim posiadać miejsca specyficznie (i z reguły z dużym powinowactwem) wiążące ligand, co daje cząsteczkom zdolność rozróżniania ligandy z innych związków chemicznych. Ponadto białko musi mieć taką budowę, aby w wyniku wiązania liganda jego konformacja mogła ulec zmianie, tj. umożliwić działania regulacyjne. Na przykład u ssaków specyficzne wiązanie cAMP z podjednostką regulatorową poszczególnych kinaz białkowych skutkuje zmniejszeniem powinowactwa wiązania tej podjednostki z podjednostką katalityczną enzymu. Powoduje to dysocjację obu podjednostek białkowych enzymu. Podjednostka katalityczna, uwolniona z hamującego działania podjednostki regulatorowej, zostaje aktywowana i katalizuje fosforylację białek. Fosforylacja zmienia właściwości niektórych białek, co wpływa na procesy pod kontrolą cAMP.

Jeśli chodzi o grupę hormonów, do której należy hormon wzrostu, sekwencja nukleotydowa mRNA kodująca ich syntezę została częściowo zidentyfikowana (Baxter J.D. ea, 1979). Każdy aminokwas wymaga trzech nukleotydów w DNA (a zatem w transkrybowanym z niego mRNA). Chociaż dany tryplet nukleotydów (kodon) odpowiada danemu aminokwasowi, może istnieć kilka kodonów dla tego samego aminokwasu. Taka "degeneracja" kod genetyczny powoduje możliwość większej lub mniejszej homologii sekwencji nukleotydowych dwóch podanych genów, które determinują budowę dwóch hormonów, niż ma to miejsce w białkach. Tak więc, jeśli dwa białka mają wspólną homologię sekwencji losowych aminokwasów, to sekwencje kwasów nukleinowych mogą wykazywać duże różnice. Jednak w przypadku genów kodujących syntezę hormonów z grupy somatotropin tak nie jest; homologia sekwencji kwasu nukleinowego jest wyższa niż homologia sekwencji aminokwasowej (Baxter J.D. ea, 1979). Ludzki hormon wzrostu i somatomammotropina kosmówkowa, które mają 87% homologii sekwencji aminokwasów, mają 93% homologii sekwencji kwasów nukleinowych w swoich mRNA. Ludzkie i szczurze hormony wzrostu wykazują 70% homologii sekwencji aminokwasów, a ich mRNA wykazują 75% homologii sekwencji kwasów nukleinowych. W niektórych regionach mRNA szczurzego hormonu wzrostu i ludzkiej somatomammotropiny kosmówkowej (mRNA dwóch różnych hormonów u dwóch gatunków) homologia wynosi 85%. Zatem tylko minimalne zmiany zasad w DNA powodują różnice hormonalne. Dlatego dane te potwierdzają wniosek, że geny tych hormonów wyewoluowały od wspólnego przodka. Z punktu widzenia powyższych wyobrażeń o symbolach i reakcjach, jakie one wywołują, znamienne jest to, że każdy z trzech hormonów z tej grupy ma wpływ na wzrost. Hormon wzrostu jest czynnikiem determinującym wzrost liniowy. Prolaktyna odgrywa ważną rolę w procesach laktacji, a tym samym zapewnia wzrost noworodka. Somatomammotropina kosmówkowa, chociaż jej fizjologiczne znaczenie nie zostało jednoznacznie ustalone, może mieć istotny wpływ na wzrost wewnątrzmaciczny poprzez kierowanie do organizmu matki składników odżywczych wpływających na wzrost płodu (