펩타이드 결합의 구조적 특징. 펩티드 결합. 펩타이드의 구조와 생물학적 특성 펩타이드 결합은 단편이다

내용물:

근력 운동 중 아미노산의 이점. 단백질 분자 구조의 형성을 반영하는 네 그룹.

단백질은 단량체 그룹(즉, 작은 요소)인 아미노산을 포함하는 중합체 분자입니다. 단백질의 특성과 작용은 어떤 아미노산이 단백질의 구성을 구성하는지와 그 교대에 따라 달라집니다. 전체적으로 20개의 아미노산이 인체에서 발견되며, 이는 다양한 디자인의 단백질에서 다양한 조합으로 발견됩니다. 일반적으로 단백질 분자의 모든 구성 요소는 일정량의 정보가 기록되는 알파벳 문자로 간주될 수 있습니다. 단어 하나만으로 어떤 대상이나 활동을 나타낼 수 있으며, 아미노산 집합은 특정 단백질의 기능, 능력 및 효율성을 나타낼 수 있습니다.

혜택에 대해

이러한 유용한 요소의 특징과 이점에 대해 수백 개의 기사와 책이 작성되었습니다. 실제로 우리 몸을 구성하는 단백질의 구성 요소이며 모든 면에서 발달에 도움이 되기 때문입니다. 주요 속성은 다음과 같습니다:

• 단백질 합성 촉진. 신체에 완전한 아미노산 복합체가 존재하면 인슐린 생산을 자극하고 mTor를 활성화하는 데 도움이 됩니다. 이러한 메커니즘은 함께 근육 성장을 촉진하는 데 도움이 됩니다.
• 에너지의 원천. 이러한 구성 요소는 다른 대사 경로를 통과하며 기능이 탄수화물과 다릅니다. 결과적으로 신체는 많은 양의 에너지를 받고 아미노산 풀로 채워집니다. 그 결과 근육이 훨씬 더 빨리 성장합니다.
• 이화 과정의 억제. 그들의 도움으로 당신은 자신의 근육을 파괴하는 것이 무엇을 의미하는지 영원히 잊을 수 있습니다. 신체에는 항상 새로운 단백질 분자를 만들기 위한 물질이 있기 때문입니다.
• 지방 감소. 유용한 기능은 축적된 지방의 가장 빠른 연소를 촉진하는 렙틴의 형성을 돕는 것입니다. 이 모든 것을 통해 최대 효과를 얻을 수 있습니다.

아미노산 그룹의 유익한 작용에는 신체의 질소 대사 참여, 손상된 조직 부위의 회복, 대사 과정 보장, 완전한 근육 회복 및 혈당 수치 저하도 포함될 수 있습니다. 또한 유익한 작용에는 성장 호르몬 자극, 지구력 증가, 신체에 필요한 양의 에너지 공급, 대사 과정 정상화, 면역 체계 자극, 소화 과정 정상화, 방사선으로부터 보호 등이 포함됩니다.

구조

화학자들은 인체에 매우 필요하고 중요한 구성 요소 분자의 구조적 형성의 본질을 반영하는 네 가지 주요 그룹을 구별합니다. 그러한 그룹은 4개뿐이며 각 그룹에는 1차, 2차, 3차 및 4차의 고유한 형성 특성이 있습니다. 이러한 뉘앙스를 더 자세히 고려해 봅시다.

(1)과 (2) 디펩티드(두 개의 아미노산으로 이루어진 사슬)와 물 분자가 형성됩니다. 같은 방식으로 리보솜은 더 긴 아미노산 사슬, 즉 폴리펩티드와 단백질을 생성합니다. 단백질의 "구성 요소"인 다양한 아미노산은 R 라디칼이 다릅니다.

펩티드 결합의 성질

모든 아미드의 경우와 마찬가지로 펩타이드 결합에서도 표준 구조의 공명으로 인해 카르보닐기의 탄소와 질소 원자 사이의 C-N 결합은 본질적으로 부분적으로 이중입니다.

이는 특히 길이가 1.33옹스트롬으로 감소한 경우에 나타납니다.

그 결과 다음과 같은 속성이 발생합니다.

• 4개의 결합 원자(C, N, O 및 H)와 2개의 α-탄소가 동일한 평면에 있습니다. 아미노산의 R-그룹과 α-탄소의 수소는 이 평면 외부에 있습니다.
• 시간그리고 영형펩타이드 결합에서 두 아미노산의 α-탄소는 트랜스 방향입니다(트랜스 이성체가 더 안정적입니다). 모든 천연 단백질과 펩타이드의 경우인 L-아미노산의 경우 R-그룹도 트랜스 방향을 갖습니다.
• C-N 결합 주위의 회전은 어렵지만 C-C 결합 주위의 회전은 가능합니다.

연결

위키미디어 재단. 2010.

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펩티드 결합- 한 아미노산의 알파 아미노기와 다른 아미노산의 알파 카르복실기 사이의 공유결합 생명공학 주제 EN 펩타이드 결합... 기술 번역가 가이드

펩티드 결합- * 펩타이드 결합 * 펩타이드 결합 두 아미노산 사이의 공유 결합으로 한 분자의 α 아미노 그룹과 다른 분자의 α 카르복실 그룹이 연결되어 동시에 물이 제거되어 생성됩니다. 유전학. 백과사전

펩티드 결합- 화학. CO NH 결합은 단백질과 펩타이드 분자의 아미노산 특성입니다. 추신 다른 유기 화합물에서도 발견됩니다. 가수분해 과정에서 자유 카르복실기와 아미노기가 형성됩니다... 대형 폴리테크닉 백과사전

아미드 결합의 유형; 한 아미노산의 아미노기(NH2)와 상호작용의 결과로 발생합니까? 다른 아미노산의 카르복실기(COOH). 단백질과 펩타이드의 C(O)NH기는 케토-에놀 호변이성체(존재) 상태에 있습니다. 생물학 백과사전

- (CO NH), 펩타이드와 단백질 분자에서 한 아미노산의 아미노기를 다른 아미노산의 카르복실기와 연결하는 화학 결합입니다. * * * PEPTIDE BOND PEPTIDE BOND (CO NH)는 하나의 아미노산의 아미노기를 연결하는 화학 결합입니다.... ... 백과사전

펩티드 결합 펩티드 결합. 두 아미노산의 α 카르복실기와 α 아미노기 사이에 형성된 일종의 아미드 결합입니다. (

펩타이드 결합은 단백질과 펩타이드의 선형 구조 형성의 기초가 되는 두 아미노산 조각 사이의 강력한 연결입니다. 이러한 분자에서 각 아미노산(말단 아미노산 제외)은 이전 및 후속 아미노산과 연결됩니다.

단위 수에 따라 펩타이드 결합은 디펩타이드(2개의 아미노산으로 구성), 트리펩타이드(3개), 테트라펩타이드, 펜타펩타이드 등을 생성할 수 있습니다. 짧은 사슬(10~50개의 단량체)을 올리고펩타이드라고 하고, 긴 사슬을 올리고펩타이드라고 합니다. 폴리펩티드 및 단백질(몰 질량 10,000개 이상 예).

펩타이드 결합의 특성

펩타이드 결합은 알파-아미노기(NH2)와 알파-카르복실기(COOH)의 상호작용으로 인해 발생하는 한 아미노산의 첫 번째 탄소 원자와 다른 아미노산의 질소 원자 사이의 공유 화학 결합입니다. 이 경우 OH-히드록실이 아미노기로 친핵성 치환되어 수소가 분리됩니다. 결과적으로 단일 C-N 결합과 물 분자가 형성됩니다.

반응 중에 일부 구성 요소(OH 그룹 및 수소 원자)의 손실이 발생하므로 펩타이드 단위는 더 이상 아미노산이 아니라 아미노산 잔기라고 합니다. 후자가 2개의 탄소 원자를 포함한다는 사실로 인해 펩타이드 사슬은 C-C 결합과 C-N 결합 사이에서 번갈아 가며 펩타이드 백본을 형성합니다. 그것의 측면에는 아미노산 라디칼이 있습니다. 탄소와 질소 원자 사이의 거리는 0.132에서 0.127 nm까지 다양하며 이는 불확실한 관계를 나타냅니다.

펩타이드 결합은 매우 강력한 유형의 화학적 상호작용입니다. 세포 환경에 해당하는 표준 생화학적 조건에서는 독립적으로 파괴되지 않습니다.

단백질과 펩타이드의 펩타이드 결합은 형성에 관여하는 모든 원자(C, N, O 및 H)가 동일한 평면에 위치하기 때문에 동일 평면 특성을 특징으로 합니다. 이 현상은 공진 안정화로 인한 강성(즉, 결합 주위로 요소를 회전할 수 없음)으로 설명됩니다. 아미노산 사슬 내, 펩타이드 그룹 평면 사이에는 라디칼과 관련된 α-탄소 원자가 있습니다.

구성 유형

펩타이드 결합에 대한 알파 탄소 원자의 위치에 따라 후자는 2가지 구성을 가질 수 있습니다.

• "cis"(한쪽에 위치);
• "trans"(다른 측면에 위치).

트랜스 형태는 더 큰 안정성을 특징으로 합니다. 때때로 구성은 알파 탄소 원자와 연관되어 있기 때문에 본질을 바꾸지 않는 라디칼의 배열이 특징입니다.

공명 현상

펩타이드 결합의 특징은 40%가 이중이고 세 가지 형태로 발견될 수 있다는 것입니다.

• 케톨(0.132 nm) - C-N 결합이 안정화되고 완전히 단일합니다.
• 과도기 또는 중간체 - 중간 형태이며 부분적으로 정의되지 않은 특성을 갖습니다.
• 에놀(0.127 nm) - 펩타이드 결합은 완전히 이중이 되고 C-O 연결은 완전히 단일이 됩니다. 이 경우 산소는 부분적으로 음전하를 띠고 수소 원자는 부분적으로 양전하를 얻습니다.

이 특징을 공명 효과라고 하며 탄소와 질소 원자 사이의 공유 결합이 비편재화되는 것으로 설명됩니다. 이 경우 하이브리드 sp 2 오비탈은 산소 원자로 확산되는 전자 구름을 형성합니다.

펩티드 결합 형성

펩타이드 결합 형성은 열역학적으로 불리한 전형적인 중축합 반응입니다. 자연 조건에서 평형은 유리 아미노산 쪽으로 이동하므로 합성에는 수산기를 더 쉽게 제거하기 위해 카르복실기를 활성화하거나 변형하는 촉매가 필요합니다.

살아있는 세포에서 펩타이드 결합의 형성은 단백질 합성 센터에서 발생하며, 여기서 고에너지 결합의 에너지 소비와 함께 작용하는 특정 효소가 촉매 역할을 합니다.

α-아미노산은 펩타이드 결합을 사용하여 서로 공유적으로 연결될 수 있습니다. . 한 아미노산의 카르복실기는 다른 아미노산의 아미노기와 공유 결합됩니다. 이 경우 R- CO-NH-R 결합, 펩타이드 결합이라고 합니다. 이 경우 물 분자가 분리됩니다.

펩타이드 결합의 도움으로 단백질과 펩타이드가 아미노산으로 형성됩니다. 최대 10개의 아미노산을 포함하는 펩타이드를 올리고펩타이드라고 합니다. . 종종 이러한 분자의 이름은 올리고펩타이드에 포함된 아미노산의 수(트리펩타이드, 펜타펩타이드, 옥타펩타이드 등)를 나타냅니다. 10개 이상의 아미노산을 포함하는 펩타이드를 "폴리펩타이드"라고 하며, 50개 이상의 아미노산 잔기로 구성된 폴리펩타이드를 일반적으로 단백질이라고 합니다. 단백질을 구성하는 아미노산의 단량체를 아미노산이라고 한다. "아미노산 잔기".자유 아미노기를 갖는 아미노산 잔기를 N-말단이라고 하며 왼쪽에 표기하고, 자유 C-카르복실기를 갖는 아미노산 잔기를 C-말단이라고 하며 오른쪽에 표기합니다. 펩타이드는 N-말단에서 작성되고 읽혀집니다.

α-탄소 원자와 α-아미노 그룹 또는 α-카르복실 그룹 사이의 결합은 자유 회전이 가능하므로(라디칼의 크기와 특성에 의해 제한됨), 이로 인해 폴리펩티드 사슬이 다양한 구성을 취할 수 있습니다.

펩타이드 결합은 일반적으로 트랜스 구성에 위치합니다. α-탄소 원자는 펩타이드 결합의 반대편에 위치합니다. 결과적으로 아미노산의 측면 라디칼은 공간에서 서로 가장 먼 거리에 위치합니다. 펩타이드 결합은 매우 강하고 공유결합.

인체는 다양한 생물학적 과정의 조절에 참여하고 높은 생리 활성을 갖는 많은 펩타이드를 생산합니다. 이들은 옥시토신(9개 아미노산 잔기), 바소프레신(9), 브라디키닌(9), 혈관 긴장도 조절, 갑상선 호르몬(3), 항생제(그라미시딘), 진통 효과가 있는 펩타이드(엔케팔린(5) 및 엔돌핀 및 기타 오피오이드 펩타이드). 이 펩타이드의 진통 효과는 모르핀의 진통 효과보다 수백 배 더 큽니다.

옥시토신은 아기가 수유하는 동안 혈액으로 방출되어 유선관의 근상피 세포를 수축시키고 모유 분비를 자극합니다. 또한 옥시토신은 분만 중에 자궁의 평활근에 영향을 주어 수축을 유발합니다.

옥시토신과 달리 바소프레신의 주요 생리학적 효과는 혈압이나 혈액량이 감소할 때 신장에서 수분 재흡수를 증가시키는 것입니다(따라서 이 호르몬의 또 다른 이름은 항이뇨제입니다). 또한 바소프레신은 혈관수축을 유발하여.

단백질의 구조적 구성에는 1차, 2차, 3차 및 4차 구조라고 불리는 4가지 수준이 있습니다. 단백질의 공간 구조가 형성되는 일반적인 규칙이 있습니다.

1차 단백질 구조- 이것은 폴리펩티드 사슬 백본의 공유 구조입니다. - 펩티드 결합에 의해 서로 연결된 아미노산 잔기의 선형 서열입니다. 각 개별 단백질의 기본 구조는 유전자라고 불리는 DNA 부분에 암호화되어 있습니다. 단백질 합성 과정에서는 유전자에 포함된 정보가 먼저 mRNA로 전사된 후, mRNA를 주형으로 하여 단백질의 1차 구조가 리보솜에 조립됩니다. 인체에 있는 50,000개의 개별 단백질 각각은 해당 단백질에 고유한 기본 구조를 가지고 있습니다.

인슐린은 1차 구조가 해독된 최초의 단백질입니다. 인슐린은 단백질 호르몬입니다. 51개의 아미노산을 함유하고 2개의 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다(사슬 A는 21개의 아미노산, 사슬 B는 30개의 아미노산을 포함합니다). 인슐린은 췌장의 베타세포에서 합성되어 혈당 농도가 증가하면 혈액으로 분비됩니다. 인슐린의 구조에는 2개의 폴리펩티드 사슬 A와 B를 연결하는 2개의 이황화 결합이 있고, A 사슬 내에 1개의 이황화 결합이 있습니다.

2차 구조단백질은 폴리펩티드 사슬의 형태입니다. -NH와 -CO기 사이의 수소결합으로 인해 공간에서 사슬이 꼬이는 방식. 체인을 배치하는 두 가지 주요 방법이 있습니다. α-나선 및 β-구조.

α -나선

이러한 유형의 구조에서는 카르보닐기의 산소 원자와 4개의 아미노산 잔기를 통해 펩타이드기를 구성하는 아미노기의 수소 원자 사이에 수소 결합이 형성되어 펩타이드 백본이 나선 형태로 비틀어집니다. 수소 결합은 나선 축을 따라 배향됩니다. α-나선 1회전당 3.6개의 아미노산 잔기가 있습니다.

펩타이드 그룹의 거의 모든 산소 및 수소 원자는 수소 결합 형성에 참여합니다. 결과적으로 α-나선은 많은 수소 결합에 의해 "수축"됩니다. 이러한 결합이 약한 것으로 분류된다는 사실에도 불구하고 그 수는 α 나선의 가능한 최대 안정성을 보장합니다. 펩타이드 백본의 모든 친수성 그룹은 일반적으로 수소 결합 형성에 참여하므로 α-나선의 친수성(즉, 물과 수소 결합을 형성하는 능력)이 감소하고 소수성이 증가합니다.

α-나선 구조는 최소 자유 에너지에 해당하는 펩타이드 백본의 가장 안정적인 형태입니다. α-나선 형성의 결과로 폴리펩티드 사슬은 짧아지지만, 수소 결합을 끊는 조건이 만들어지면 폴리펩티드 사슬은 다시 길어집니다.

아미노산 라디칼은 α-나선의 외부에 위치하며 펩타이드 백본에서 멀어지는 방향으로 향합니다. 이들은 2차 구조의 특징적인 수소 결합 형성에 참여하지 않지만 일부는 α-나선 형성을 방해할 수 있습니다.

여기에는 다음이 포함됩니다.

프롤린. 질소 원자는 견고한 고리의 일부이므로 -N-CH- 결합 주위의 회전 가능성이 제거됩니다. 또한, 다른 아미노산과 펩타이드 결합을 형성하는 프롤린의 질소 원자에는 수소 원자가 없습니다. 결과적으로 프롤린은 펩타이드 백본의 이 위치에서 수소 결합을 형성할 수 없으며 α-나선 구조가 파괴됩니다. 일반적으로 펩타이드 사슬의 이 지점에서 루프 또는 굴곡이 발생합니다.

동일하게 전하를 띤 여러 개의 라디칼이 연속적으로 위치하며 그 사이에 정전기적 반발력이 발생하는 영역.

메티오닌, 트립토판과 같이 α-나선의 형성을 기계적으로 방해하는 부피가 큰 라디칼이 밀집되어 있는 영역.

β-구조

β 구조는 구부러진 하나의 폴리펩티드 사슬의 선형 영역에 있는 펩티드기의 원자 사이 또는 서로 구부러진 부분 사이에 많은 수소 결합이 형성되어 형성됩니다. 다양한 폴리펩티드 사슬, β 구조는 아코디언처럼 접힌 시트와 유사한 그림, 즉 β 접힌 층을 형성합니다.

피브로인의 접힌 층실크: 지그재그역평행 주름.

서로 다른 폴리펩타이드 사슬의 펩타이드 백본 원자 사이에 수소 결합이 형성되면 이를 사슬간 결합이라고 합니다. 하나의 폴리펩티드 사슬 내의 선형 영역 사이에서 발생하는 수소 결합을 사슬 내라고 합니다. β 구조에서 수소 결합은 폴리펩티드 사슬에 수직으로 위치합니다.

단백질의 3차 구조- 폴리펩티드 사슬에서 서로 상당한 거리에 위치할 수 있는 아미노산 라디칼 간의 상호작용으로 인해 형성된 3차원 공간 구조.

접힌 폴리펩티드 사슬의 3차 구조는 다음과 같은 여러 상호작용에 의해 안정화됩니다. 아미노산 라디칼:이는 소수성 상호작용, 정전기적 인력, 수소 결합 및 이황화물 -S-S- 결합입니다.

친수성 아미노산 라디칼은 물과 수소 결합을 형성하는 경향이 있으므로 주로 단백질 분자 표면에 위치합니다.

소수성 코어 내부에서 발견되는 모든 친수성 아미노산 라디칼 그룹은 이온 결합과 수소 결합을 사용하여 서로 상호 작용합니다.

단백질의 3차 구조가 형성되는 동안 아미노산 라디칼 사이에서 발생하는 결합 유형입니다. 1 - 이온 결합; 2 - 수소 결합; 3 - 소수성 결합; 4 - 이황화 결합.

이온 결합 (정전기 인력)은 ​​아스파르트산 및 글루탐산 라디칼의 음전하(음이온) 카르복실 그룹과 리신, 아르기닌 또는 히스티딘 라디칼의 양전하(양이온) 그룹 사이에서 발생할 수 있습니다.

수소 연락친수성 비전하 그룹(예: -OH, -CONH 2, SH 그룹)과 기타 친수성 그룹 사이에서 발생합니다. 일부 단백질의 3차 구조는 이황화물에 의해 안정화됩니다. 연락,두 개의 시스테인 잔기의 SH 그룹의 상호 작용으로 인해 형성됩니다. 이 두 시스테인 잔기는 단백질의 선형 1차 구조에서 멀리 떨어져 위치할 수 있지만 3차 구조가 형성되는 동안 더 가까워져 라디칼의 강력한 공유 결합을 형성합니다.

대부분의 세포내 단백질에는 이황화 결합이 부족합니다. 그러나 이러한 연결은 세포가 세포외 공간으로 분비하는 단백질에서 흔히 발생합니다. 이러한 공유 결합은 세포 외부의 단백질 형태를 안정화시키고 변성을 방지하는 것으로 여겨집니다. 이러한 단백질에는 인슐린 호르몬과 면역글로불린이 포함됩니다.

단백질의 4차 구조.많은 단백질은 단 하나의 폴리펩티드 사슬만을 포함합니다. 이러한 단백질을 단량체라고 합니다. 단량체 단백질에는 여러 사슬로 구성되지만 예를 들어 이황화 결합에 의해 공유적으로 연결된 단백질도 포함됩니다(따라서 인슐린은 단량체 단백질로 간주되어야 합니다).

동시에 두 개 이상의 폴리펩티드 사슬로 구성된 단백질이 있습니다. 각 폴리펩티드 사슬의 3차원 구조가 형성된 후, 3차 구조의 형성에 참여한 것과 동일한 약한 상호작용인 소수성, 이온성, 수소를 사용하여 결합됩니다.

두 개 이상의 개별적인 구형 단백질을 하나의 분자로 묶는 방법은 네개 한 조인 것단백질 구조.

이러한 단백질의 개별 폴리펩티드 사슬을 단량체 또는 하위 단위라고 합니다. 여러 개의 단량체를 포함하는 단백질을 올리고머라고 합니다. 올리고머 구형 단백질은 일반적으로 크기가 크며 종종 효소 복합체에서 조절 기능을 수행합니다.

폴리펩티드 사슬의 여러 부분 사이에 약한 결합이 많이 나타나기 때문에 단백질의 특징적인 형태를 유지하는 것이 가능합니다. 단백질의 형태는 환경의 화학적, 물리적 특성이 변할 때뿐 아니라 단백질이 다른 분자와 상호작용할 때 변할 수 있습니다. 이 경우 다른 분자와 접촉하는 부위의 공간적 구조뿐만 아니라 단백질 전체의 형태에도 변화가 일어난다.

구조적 변화는 살아있는 세포에서 단백질의 기능에 큰 역할을 합니다. 유기 용매, 초음파, 온도, pH 등의 영향으로 단백질 분자의 약한 결합을 많이 끊습니다. 본래의 형태가 파괴되는 결과를 초래합니다. 공유결합을 끊지 않고 사슬이 펼쳐지는 것을 다음과 같이 부른다. 변성. 이 단백질은 생물학적으로 비활성입니다.. 단백질이 변성되면 펩타이드 결합이 끊어지지 않습니다. 단백질의 1차 구조는 파괴되지 않지만 기능은 상실됩니다.

펩티드 결합한 아미노산의 알파 카르복실기와 다른 아미노산의 알파 아미노기 사이의 결합입니다.

그림 5. 펩타이드 결합 형성

펩타이드 결합의 특성은 다음과 같습니다.

1. C-N 결합에 대한 아미노산 치환체(라디칼)의 전치. 그림 6.

그림 6. 아미노산 라디칼이 트랜스 위치에 있습니다.

2. 동일 평면성

펩타이드 그룹에 포함된 모든 원자는 동일한 평면에 있으며, "H" 원자와 "O" 원자는 펩타이드 결합의 반대편에 위치합니다. 그림 7, 가.

3. 가용성 케토모양과 에놀어떤 형태로든. 그림 7, b

그림 7. a) b)

4. 학력 두 개의 수소 결합다른 펩타이드 그룹과 함께. 그림 8.

5. 펩타이드 결합은 부분적으로 더블연락. 단일 결합에 비해 길이가 짧고 견고한 구조로 되어 있어 주위를 회전하기 어렵습니다.

그러나 단백질에는 펩타이드 결합 외에도 다른 결합이 있기 때문에 아미노산 사슬은 주축을 중심으로 회전할 수 있으며, 이는 단백질에 다른 형태(원자의 공간 배열)를 제공합니다.

폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열은 다음과 같다. 기본 구조다람쥐. 이는 모든 단백질에 고유하며 모양뿐만 아니라 다양한 특성과 기능을 결정합니다.
대부분의 단백질은 사이에 수소 결합이 형성되어 나선형 모양을 갖습니다. -CO-그리고 -NH-폴리펩티드 사슬의 서로 다른 아미노산 잔기로 이루어진 그룹. 수소 결합은 약하지만 함께 결합하면 상당히 강한 구조를 제공합니다. 이 나선은 2차 구조다람쥐.

3차 구조- 폴리펩티드 사슬의 3차원 공간적 "패킹". 그 결과는 기괴하지만 각 단백질의 특정 구성입니다. 소구. 3차 구조의 강도는 아미노산 라디칼 사이에서 발생하는 다양한 결합에 의해 보장됩니다.

4차 구조모든 단백질에 전형적인 것은 아닙니다. 이는 3차 구조를 가진 여러 거대분자가 복잡한 복합체로 결합된 결과로 발생합니다. 예를 들어, 인간의 혈액 헤모글로빈은 4개의 단백질 거대분자의 복합체입니다. 이 경우 소수성 상호작용이 하위 단위의 상호작용에 주요 기여를 합니다.
단백질 분자 구조의 이러한 복잡성은 이러한 생체 고분자의 특징인 보호, 구조 등과 같은 다양한 기능과 관련이 있습니다.
단백질의 자연적 구조를 위반하는 것을 변성. 이는 온도, 화학 물질, 복사 에너지 및 기타 요인의 영향으로 발생할 수 있습니다. 약한 영향으로 4차 구조만 분해되고 더 강한 구조(3차 구조, 그 다음 2차 구조)가 분해되고 단백질은 폴리펩티드 사슬 형태, 즉 1차 구조 형태로 남아 있습니다.
이 과정은 부분적으로 가역적입니다. 1차 구조가 손상되지 않으면 변성된 단백질이 구조를 복원할 수 있습니다. 단백질 거대분자의 모든 구조적 특징은 그 일차 구조에 의해 결정됩니다.